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研究揭示綠藻光合作用狀態轉換調控的超分子結構基礎

2021-07-09 生物物理研究所
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  綠藻是水體和土壤中常見的光合生物,作為有機物的原初生產者在生態系統中發揮重要作用。它們具有和植物相似的兩個光系統——光系統I(PSI)和光系統II(PSII),通過捕光復合物I和II(LHCI和LHCII)吸收光能并將能量傳遞給兩個光系統,完成光驅動的電子傳遞和能量轉換過程。在光照條件多變的自然環境中,光能在兩個光系統之間的分配可能不均衡,這是由于PSI和PSII的捕光系統色素組成不同,導致它們對不同能量光子的吸收能力不同。

  狀態轉換調控是光合生物適應光照條件變化、平衡激發能在兩個光系統間分配的一種快速響應機制。當PSII被過度激發時,綠藻和植物PSII的捕光復合物LHCII被磷酸化,部分磷酸化LHCII三體與PSII解離,并與PSI結合形成PSI-LHCI-LHCII超復合物,從而增加向PSI反應中心傳遞的能量,實現了激發能在PSII和PSI之間的平衡分配。

  相比于植物,狀態轉換調控對于綠藻來說更為重要,綠藻中的PSI-LHCI-LHCII超復合物亦比植物中相應的復合物更大、更復雜,包含至少2個LHCII三體。在萊茵衣藻(一種單細胞模式綠藻)中,9個不同的LhcbM蛋白(LhcbM1-9,被分為4種類型)參與形成不同組成的LHCII三聚體。因此,萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的結構和組成復雜,鮮有關于何種LhcbM蛋白參與介導LHCII與PSI-LHCI復合物裝配的研究,其能量傳遞途徑也尚待通過高分辨率的結構研究來揭示。

  中國科學院生物物理研究所研究員李梅課題組、柳振峰課題組,聯合日本國立基礎生物學研究所教授Minagawa課題組,解析了萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構。研究表明,該超分子復合體是由PSI核心在一側結合8個LHCI蛋白,在另一側結合2個LHCI單體和2個磷酸化LHCII三聚體,構成一個總分子量達~1100 kDa的膜蛋白-色素復合體(圖a)。

  基于高質量電鏡密度圖,研究準確指認了參與構成該超復合物的磷酸化LHCII中全部LhcbM蛋白,發現LhcbM1和LhcbM5通過它們的磷酸化氨基末端區域直接與PSI核心相互作用(圖b-c),且LhcbM5還介導并穩定了PSI核心與LhcbM1之間的裝配。此外,對分別缺失LhcbM1(ΔLhcbM1)和LhcbM5(ΔLhcbM5)的衣藻突變株的生化、功能和結構研究結果表明,只有LhcbM5對于超復合體的形成是必不可少的,ΔLhcbM5突變株的狀態轉換受到嚴重影響(圖d-e)。在ΔLhcbM1突變體中,LhcbM3蛋白取代了LhcbM1與PSI結合,因而ΔLhcbM1突變體中仍能夠形成PSI-LHCI-LHCII超復合物。該研究揭示了綠藻PSI和兩種磷酸化LHCII之間的特異相互作用和潛在的激發能轉移途徑,為理解光合作用狀態轉換的分子機理和進化演變過程提供了新見解。

  7月8日,相關研究成果以Structural basis of LhcbM5-mediated state transitions in green algae為題,發表在Nature Plants上。研究工作得到國家重點研發計劃、國家自然科學基金、中科院戰略性先導科技專項(B類)、中科院前沿科學重點研究計劃的資助。數據收集和樣品分析等工作獲得生物物理所生物成像中心、蛋白質科學研究平臺等的支持。

  論文鏈接 

萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII復合物

 
 
打印 責任編輯:侯茜

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